Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
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Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Clasificación de los Péptidos que atiende al numero de aminoácidos enlazados.
Oligopeptidos Menos de 10 aa
Dipeptidos 2 aa
Tripeptidos 3 aa
Tetrapeptidos 4 aa
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se llama conjugada
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEINAS
La estructura tridimensional de las proteínas viene determinada por su secuencia de áá.
La función de una proteína depende de su estructura tridimensional
La estructura tridimensional de una proteína es única
Las fuerzas más importantes que estabilizan la estructura tridimensional son interacciones no covalentes.
La relación existente entre la secuencia de áá y la estructura de la proteína constituye aún una incógnita en algunos casos. Hay secuencias d áá muy diferentes que adoptan estructura similares, mientras que secuencias parecidas dan a veces estructuras diferentes.
La disposición espacial de los átomos de una proteína se denomina conformación. El término conformación se refiere a un estado estructural que puede interconvertirse con otros estados estructurales sin romper enlaces covalentes. Un cambio de conformación puede ser el resultado de la rotación de los enlaces sencillos. De entre las innumerables conformaciones posibles, siempre hay una que predomina, es la más estable.
Esquemáticamente se puede considerar que hay cuatro niveles estructurales:
Estructura primaria: incluye la secuencia de áá unidos por enlaces covalentes (peptídicos)
Estructura secundaria: corresponde a interacciones entre áá adyacentes. A menudo proteínas de tamaño grande tienen varios tipos de estructura secundaria
Estructura terciaria: corresponde a las interacciones de todos los áá
No siempre esta clara la frontera entre la secundaria y la terciaria.
Estructura cuaternaria implica relación entre varias cadenas polipeptídicas.
Los continuos avances en el estudio de las proteínas han hecho necesaria la definición de dos niveles estructurales adicionales a medio camino entre la estructura secundaria y la terciaria
La estructura supersecundaria son estructuras estables que se observan en muchas proteínas e incluso se repiten varias veces en una misma proteína.
El dominio son regiones mas compactas con funciones específicas.
Enlaces que estabilizan las conformaciones:
Covalentes: Puentes disulfuro
No covalentes: Interacciones hidrófobas, fuerzas de van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas.